Hsp70 Reliure Chaperone: Sélectivité et fonction du substrat
Graph Chatbot
Chattez avec Graph Search
Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.
AVERTISSEMENT : Le chatbot Graph n'est pas programmé pour fournir des réponses explicites ou catégoriques à vos questions. Il transforme plutôt vos questions en demandes API qui sont distribuées aux différents services informatiques officiellement administrés par l'EPFL. Son but est uniquement de collecter et de recommander des références pertinentes à des contenus que vous pouvez explorer pour vous aider à répondre à vos questions.
Explore les techniques de spectrométrie de masse des protéines, y compris les méthodes de marquage, la quantification et la découverte de biomarqueurs.
Analyse l'activité et le développement de l'ATPase d'une enzyme mutante DDX3, couvrant les chaperons de l'ARN, les structures cristallines et le profilage des protéines à base de spectrométrie de masse.
Explore l'action moléculaire du chaperon des petites protéines de choc thermique dans la protéostase, en se concentrant sur leur interaction avec les protéines mal repliées et les fibrilles amyloïdes.
Explore le profilage des protéines à l'aide de la spectrométrie de masse, des techniques d'enrichissement des cibles et de la protéomique quantitative.
Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Explore l'analyse de la structure des protéines, le repliement, les modifications et leur impact sur les maladies et la régulation de l'activité protéique.
