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Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
Explore la détermination de la structure des protéines par cristallographie aux rayons X, spectroscopie RMN et Cryo-EM, couvrant la cristallisation, les modèles de diffraction et les modèles atomiques.
Enseigne comment écrire des séquences peptidiques correctement en utilisant une méthode de ligne en zigzag simple et souligne l'importance de respecter la stéréochimie pour éviter les erreurs.
Se penche sur la prédiction de la structure des protéines grâce à l'analyse des contacts avec les acides aminés et à des méthodes informatiques avancées.
Explore l'analyse co-évolutionnaire des protéines, couvrant les fonctions protéiques, le pliage, les corrélations, le DCA et les outils de prédiction de la structure comme AlphaFold 2.
Explore les principes fondamentaux, la structure et les interactions des protéines, en mettant l'accent sur le rôle des acides aminés et des centres chiraux.